دكتور أمجد هزاع
الأورام السرطانية من الأمراض المنتشرة في العالم ويستخدم سم النحل لعلاج السرطان بصورة فعالة ولكنها تختلف بقوة الحالة السرطانية ولذلك فالمتابعة الطبية والوقوف على نتائج الفحوصات ضرورة هامة، وتهتم المراجع والأبحاث العلمية بصورة كبيرة بالأورام السرطانية ، كذلك قد اهتم البحث العلمي المبني على الدليل بسم النحل وأفادت دراسات علمية متعددة عن سم النحل و السرطان بأهمية العلاج بسم النحل في الأورام السرطانية المتعددة وكذلك في حالات سرطان الدم وتم نشر العديد من الأبحاث العلمية الطرق العلاجية المتعددة لمادة سم النحل والسرطان على اختلاف انواعه ، ويتم استخدام جرعة العلاج بسم النحل على نقاط سم النحل طبقا لطبيعة السرطان ودرجته
سم النحل مضاد للسرطان
أكدت دراسات متعددة أن سم النحل مضاد للسرطان ، وفي معهد البحوث الطبية بكرواتيا أكد الباحثون أن سم النحل والذي يحمل ببتيد المليتين البروتين الذي يشكل 50% من مكوناته هو مادة مضادة للسرطان، وفي كلية الطب بدايجو بكوريا نشرت دراسة تؤكد أن سم النحل يعمل على تثبيط PMA-mediated MMP-9 gene activation عن طريق تثبيط NF-kappaB وأكدت الدراسة على أن سم النحل مضاد للسرطان anti-cancer properties of bee venom- وتثبت دراسة فعالية المليتين في وقف وتثبيط نشاط الخلايا السرطانية ، ويؤكد البحث العلمي أن سم النحل ضد التدهور الذي يصيب الخلايا العصبية المتورمة ، وأشارت دراسة فرنسية لسم النحل أنه يمكن أن يستخدم في صناعة لقاحات أو مصل وقائي من السرطانات. [1], [2], [3], [4], [5], [6], [7], [8], [9], [10], [11], [12], [13], [14], [15], [16], [17], [18], [19], [20], [21], [22], [23]
يستخدم سم النحل في علاج أنواع متعددة من السرطان
- يستخدم سم النحل في علاج سرطان الثدي
- يستخدم سم النحل في علاج سرطان المبايض
- يستخدم سم النحل في علاج سرطان الرئة
- يستخدم سم النحل في علاج سرطان عنق الرحم
- يستخدم سم النحل في علاج سرطان البروستاتا
- يستخدم سم النحل في علاج سرطان المثانة البولية
- يستخدم سم النحل في علاج سرطان الكبد
- يستخدم سم النحل في علاج سرطان الدم
سم النحل لعلاج سرطان الثدي Breast Cancer
أكدت الأبحاث التى قام بها مجموعة من الباحثين على رأسهم Jeong YJ, Choi Y, Shin JM على فعالية العلاج بسم النحل والميليتين في حالات سرطان الثدي، وذلك لأن مادة الميليتين تثبط EGF-induced MMP-9 expressionعن طريق تثبيط ومنع وغلق ممراتNF-κB andPI3K/Akt/mTORpathway ، اضافة الى أن الميليتين يكبح ويثبط EGF-induced FAK phosphorylation وذلك عن طريق منع mTOR/p70S6K/4E-BP1 pathway [46], [62], [177], [178], [186], [196], [204], [318], [323]
وأكدت دراسة علمية نشرت في مجلة السموم (بازل) في عام 2022 تحت عنوان: النشاط المضاد للسرطان لمكونات سم النحل ضد سرطان الثدي ، أنه بينما زاد معدل البقاء على قيد الحياة بسبب علاجات سرطان الثدي ، انخفضت جودة الحياة بسبب الآثار الجانبية للعلاج الكيميائي. يتم تطوير سموم مختلفة كعلاجات بديلة لسرطان الثدي ، ويلفت سم النحل الانتباه كواحد منها. قمنا بتحليل تأثير سم النحل ومكوناته على خلايا سرطان الثدي واستعرضنا الآلية الكامنة وراء التأثيرات المضادة للسرطان لسم النحل. تم البحث عن البيانات حتى مارس 2022 من قواعد بيانات PubMed و EMBASE و OASIS و KISS و Science Direct عبر الإنترنت ، وتمت مراجعة الدراسات التي تفي بمعايير التضمين. من بين 612 دراسة ، تم اختيار 11 لهذا البحث. تم إعطاء عقاقير متنوعة ، بما في ذلك سم النحل الخام ، ميليتين ، فسفوليباز A2 ، ومجمعاتها. خفضت جميع الأدوية من عدد خلايا سرطان الثدي بما يتناسب مع الجرعة والوقت. تضمنت آليات التأثيرات المضادة للسرطان السمية الخلوية ، والاستماتة ، واستهداف الخلايا ، وتنظيم التعبير الجيني ، وتحلل الخلية. باختصار ، يمارس سم النحل ومكوناته تأثيرات مضادة للسرطان على خلايا سرطان الثدي البشرية. اعتمادًا على آليات التأثيرات المضادة للسرطان ، من المتوقع تقليل الآثار الجانبية باستخدام مركبات مختلفة. يمتلك سم النحل ومكوناته القدرة على الوقاية من سرطان الثدي وعلاجه في المستقبل.[7]
سم النحل لعلاج سرطان المبايض Ovarian Cancer
– تثبت دراسة كورية تأثير سم النحل والميليتين المضاد للسرطان خلايا المبايض Anti-cancer effect of bee venom toxin and melittin in ovarian cancer cells من خلال تثبيط JAK2/STAT3 pathway وزيادة تحفيز DR3, DR4, and DR6 ، وتثبت دراسة نمساوية أن سم النحل مضاد لانتشار الخلايا السرطانية ، كما تثبت دراسة عملية تمت بالصين عام 2013 على سرطان المبايض ، مدى فاعلية المليتين melittin-MhIL-2 fusion protein وسم النحل في علاج سرطان المبيض ovarian cancer SKOV3 cells ، وتؤكد دراسة ايرانية دور سم النحل المضاد لسرطان المبايض ovarian cancer cell line A2780cp لتثبيط inhibition of STAT3 pathway .[6], [10], [28], [29], [30], [31], [32]
وأكدت دراسة نشرت تحت عنوان : Anticancer Activity of Toxins from Bee and Snake Venom-An Overview on Ovarian Cancer التأثيرات الايجابية للسموم في علاج سرطان المبايض. [6]
سم النحل لعلاج سرطان الرئة Lung Cancer
أكدت دراسات علمية لحالات سرطان الرئة أن سم النحل Bee Venom علاج فعال في تثبيط النمو السرطاني Cancer Cell Growth Inhibitory Effect وذلك لذوي سرطانات الرئتين عن طريق زيادة Increase of Death Receptor 3 Expression وكذلك تثبيط NF-kappa B في خلايا NSCLC Cells [28], [33], [34], [35], [36], [37], [38]
ونشرت ورقة علمية تفيد أن سم النحل يثبط بعض التحولات التي يسببها عامل النمو البشري (EGF) وغزو الورم في خلايا سرطان الرئةBee Venom Suppresses EGF-Induced Epithelial-Mesenchymal Transition and Tumor Invasion in Lung Cancer Cells [35]
سم النحل لعلاج سرطان عنق الرحم Cervical Cancer
تؤكد الأبحاث العلمية على فعالية سم النحل في سرطان عنق الرحم Melittin Suppresses HIF-1α/VEGF Expression through Inhibition of ERK and mTOR/p70S6K Pathway in Human Cervical Carcinoma Cells [1], [23], [39], [40], [41]
سم النحل لعلاج سرطان البروستاتا Prostate Cancer
تؤكد دراسات علمية على تأثير سم النحل ومادته الرئيسية المليتين كمضاد للسرطان في خلايا سرطان البروستاتا من خلال ايقاف نشاط معامل النشاط السرطاني وتم التحليل باستخدام تقنيات الكيمياء المناعية للأنسجة بعد استخدام جرعات علاجية من سم النحل وحقنها بالغشاء البريتوني للبطن Inhibition of NF-kappaB[196], [323], [326]
وفي عام 2020م تم نشر ورقة علمية أفادت في مختصرها بأنه يعد سرطان البروستاتا من أكثر أنواع السرطانات شيوعًا بين الرجال،سم النحل هو خليط من العديد من المكونات يحتوي على بروتينات تعمل كأنزيمات مثل فسفوليباز A2 ، وبروتينات وببتيدات أصغر مثل ميليتين وأبامين، فسفوليبيدات، وأمينات نشطة فسيولوجيًا مثل الهيستامين والدوبامين والنورادرينالين. ثبت أن ميليتين يحفز موت الخلايا المبرمج في خطوط الخلايا السرطانية المختلفة ، بما في ذلك خطوط خلايا سرطان البروستاتا. كما أنه يؤثر على تكاثر الخلايا وتكوين الأوعية والنخر وكذلك على الحركة والهجرة والورم الخبيث وغزو الخلايا السرطانية. وبالتالي ، فهو يمثل عاملًا مثيرًا للاهتمام مضادًا للسرطان. تشير الدراسات بوضوح إلى أن سم النحل أو الميلتين أظهر تأثيرات مضادة للسرطان في مختلف خطوط خلايا سرطان البروستاتا باستخدام سم النحل أو الميلتين أو الميلتين المعدل أو البروتوكسين كعوامل مضادة للسرطان.[14]
سم النحل لعلاج سرطــــان المثانة البولية Bladder Canser
– تؤكد الدراسات على فعالية ونجاح العلاج بسم النحل في تثبيط نشاط الخلايا السرطانية بالمثانة Bee venom treatment induces both caspase-dependent and caspase-independent apoptotic death through intracellular Ca(2+) -modulated intrinsic death pathway in TSGH-8301 cells [28], [43]
سم النحل لعلاج وسرطان الكبد Bee Venom For Hepatic Cancer
تؤكد الدراسات على فعالية ونجاح العلاج بسم النحل في تثبيط نشاط الخلايا السرطانية بالكبد، وتم نشر دراسة تحت عنوان: جسيمات الشيتوزان النانوية المقترنة بالببتيد المحملة بسم النحل والتي تستهدف الببتيد من أجل العلاج الفعال لسرطان الخلايا الكبدية عن طريق تثبيط مسار MEK / ERK بوساطة EGFR وأكدت الدراسة على أهمية العلاج بسم النحل لتثبيط سرطان خلايا الكبد Bee venom-loaded EGFR-targeting peptide-coupled chitosan nanoparticles for effective therapy of hepatocellular carcinoma by inhibiting EGFR-mediated MEK/ERK pathway. [4], [15]
جسيمات الشيتوزان النانوية المقترنة بالببتيد المحملة بسم النحل أجل العلاج الفعال لسرطان الخلايا الكبدية عن طريق تثبيط مسار MEK / ERK بوساطة EGFR
سم النحل لعلاج سرطان الدم leukemia
تؤكد دراسات علمية على أهمية العلاج بسم النحل في حالات سرطان الدم ، وخاصة سرطان الدم الليمفاوي مع العلاج الكيماوي . [28], [44], [45], [46]
ربما تود أن تقرأ عن :
- اختبار سم النحل
- التفاعل الموضعي لسم النحل والذي لا يسمى تحسس
- حساسية سم النحل
- سم النحل ضابط قوي لجهاز المناعة Immunomodulatory Effect of Bee Venom
قد يهمك الاطلاع أيضا على :
المراجع :
[1] Y. W. Kim, P. K. Chaturvedi, S. N. Chun, Y. G. Lee, and W. S. Ahn, “Honeybee venom possesses anticancer and antiviral effects by differential inhibition of HPV E6 and E7 expression on cervical cancer cell line,” Oncol Rep, vol. 33, no. 4, pp. 1675–1682, Apr. 2015, doi: 10.3892/or.2015.3760.
[2] A. A. A. Khamis, E. M. M. Ali, M. A. A. El-Moneim, M. M. Abd-Alhaseeb, M. A. El-Magd, and E. I. Salim, “Hesperidin, piperine and bee venom synergistically potentiate the anticancer effect of tamoxifen against breast cancer cells,” Biomedicine and Pharmacotherapy, vol. 105, pp. 1335–1343, Sep. 2018, doi: 10.1016/j.biopha.2018.06.105.
[3] G. Gajski and V. Garaj-Vrhovac, “Melittin: A lytic peptide with anticancer properties,” Environ Toxicol Pharmacol, vol. 36, no. 2, pp. 697–705, 2013, doi: 10.1016/j.etap.2013.06.009.
[4] G. H. Mansour et al., “Bee venom and its active component Melittin synergistically potentiate the anticancer effect of Sorafenib against HepG2 cells,” Bioorg Chem, vol. 116, Nov. 2021, doi: 10.1016/j.bioorg.2021.105329.
[5] J. P. Feng et al., “Melittin-encapsulating peptide hydrogels for enhanced delivery of impermeable anticancer peptides,” Biomater Sci, vol. 8, no. 16, pp. 4559–4569, Aug. 2020, doi: 10.1039/c9bm02080b.
[6] M. A. Moga, O. G. Dimienescu, C. A. Arvǎtescu, P. Ifteni, and L. Pleş, “Anticancer activity of toxins from bee and snake venom-an overview on ovarian cancer,” Molecules, vol. 23, no. 3, 2018, doi: 10.3390/molecules23030692.
[7] N. Y. Kwon, S. H. Sung, H. K. Sung, and J. K. Park, “Anticancer Activity of Bee Venom Components against Breast Cancer,” Toxins (Basel), vol. 14, no. 7, Jul. 2022, doi: 10.3390/toxins14070460.
[8] K. Ertilav and M. Nazıroğlu, “Honey bee venom melittin increases the oxidant activity of cisplatin and kills human glioblastoma cells by stimulating the TRPM2 channel,” Toxicon, vol. 222, Jan. 2023, doi: 10.1016/j.toxicon.2022.106993.
[9] F. Salimian, M. Nabiuni, and E. Salehghamari, “Melittin Prevents Metastasis of Epidermal Growth Factor-Induced MDA-MB-231 Cells through The Inhibition of The SDF-1α/CXCR4 Signaling Pathway.,” Cell J, vol. 24, no. 2, pp. 85–90, Feb. 2022, doi: 10.22074/cellj.2022.7626.
[10] M. Liu, H. Wang, L. Liu, B. Wang, and G. Sun, “Melittin-MIL-2 fusion protein as a candidate for cancer immunotherapy,” J Transl Med, vol. 14, no. 1, 2016, doi: 10.1186/s12967-016-0910-0.
[11] J. Zhou, C. Wan, J. Cheng, H. Huang, J. F. Lovell, and H. Jin, “Delivery Strategies for Melittin-Based Cancer Therapy.,” ACS Appl Mater Interfaces, vol. 13, no. 15, pp. 17158–17173, Apr. 2021, doi: 10.1021/acsami.1c03640.
[12] Y. Lv et al., “Melittin Tryptophan Substitution with a Fluorescent Amino Acid Reveals the Structural Basis of Selective Antitumor Effect and Subcellular Localization in Tumor Cells,” Toxins (Basel), vol. 14, no. 7, Jul. 2022, doi: 10.3390/toxins14070428.
[13] D. S. Perekalin et al., “Selective Ruthenium Labeling of the Tryptophan Residue in the Bee Venom Peptide Melittin,” Chemistry – A European Journal, vol. 21, no. 13, pp. 4923–4925, Mar. 2015, doi: 10.1002/chem.201406510.
[14] J. K. Badawi, “Bee venom components as therapeutic tools against prostate cancer,” Toxins (Basel), vol. 13, no. 5, May 2021, doi: 10.3390/toxins13050337.
[15] S. Abdulmalek, N. Mostafa, M. Gomaa, M. El-Kersh, A. I. Elkady, and M. Balbaa, “Bee venom-loaded EGFR-targeting peptidecoupled chitosan nanoparticles for effective therapy of hepatocellular carcinoma by inhibiting EGFR-mediated MEK/ERK pathway,” PLoS One, vol. 17, no. 8 August, Aug. 2022, doi: 10.1371/journal.pone.0272776.
[16] I. Rady, I. A. Siddiqui, M. Rady, and H. Mukhtar, “Melittin, a major peptide component of bee venom, and its conjugates in cancer therapy,” Cancer Lett, vol. 402, pp. 16–31, Aug. 2017, doi: 10.1016/j.canlet.2017.05.010.
[17] M. Akbarzadeh-Khiavi, M. Torabi, A. H. Olfati, L. Rahbarnia, and A. Safary, “Bio-nano scale modifications of melittin for improving therapeutic efficacy,” Expert Opin Biol Ther, vol. 22, no. 7, pp. 895–909, 2022, doi: 10.1080/14712598.2022.2088277.
[18] R. Wang, M. Y. Shi, B. B. Ma, and J. Sheng, “Mechanism of Leakage in Phosphatidylserine-Containing Membranes by Melittin,” Molekuliarnaia biologiia, vol. 56, no. 6, p. 1085, Nov. 2022, doi: 10.31857/S0026898422060246.
[19] C. cui Liu et al., “Application of bee venom and its main constituent melittin for cancer treatment,” Cancer Chemother Pharmacol, vol. 78, no. 6, pp. 1113–1130, Dec. 2016, doi: 10.1007/s00280-016-3160-1.
[20] A. Mahmoodzadeh, H. Zarrinnahad, K. P. Bagheri, A. Moradia, and D. Shahbazzadeh, “First report on the isolation of melittin from Iranian honey bee venom and evaluation of its toxicity on gastric cancer AGS cells,” Journal of the Chinese Medical Association, vol. 78, no. 10, pp. 574–583, Oct. 2015, doi: 10.1016/j.jcma.2015.06.008.
[21] U. A. Fahmy et al., “Potentiality of raloxifene loaded melittin functionalized lipidic nanovesicles against pancreatic cancer cells,” Drug Deliv, vol. 29, no. 1, pp. 1863–1877, 2022, doi: 10.1080/10717544.2022.2072544.
[22] H. N. Lim, S. B. Baek, and H. J. Jung, “Bee venom and its peptide component melittin suppress growth and migration of melanoma cells via inhibition of PI3K/Akt/mTOR and MAPK pathways,” Molecules, vol. 24, no. 5, 2019, doi: 10.3390/molecules24050929.
[23] G. Gajski, T. Čimbora-Zovko, S. Rak, M. Rožman, M. Osmak, and V. Garaj-Vrhovac, “Combined antitumor effects of bee venom and cisplatin on human cervical and laryngeal carcinoma cells and their drug resistant sublines,” Journal of Applied Toxicology, vol. 34, no. 12, pp. 1332–1341, Dec. 2014, doi: 10.1002/jat.2959.
[24] K. Daniluk, A. Lange, M. Pruchniewski, A. Małolepszy, E. Sawosz, and S. Jaworski, “Delivery of Melittin as a Lytic Agent via Graphene Nanoparticles as Carriers to Breast Cancer Cells.,” J Funct Biomater, vol. 13, no. 4, Dec. 2022, doi: 10.3390/jfb13040278.
[25] Z. Mir Hassani, M. Nabiuni, K. Parivar, S. Abdirad, and L. Karimzadeh, “Melittin inhibits the expression of key genes involved in tumor microenvironment formation by suppressing HIF-1α signaling in breast cancer cells,” Medical Oncology, vol. 38, no. 7, Jul. 2021, doi: 10.1007/s12032-021-01526-6.
[26] S. Kim, I. Choi, I. H. Han, and H. Bae, “Enhanced Therapeutic Effect of Optimized Melittin-dKLA, a Peptide Agent Targeting M2-like Tumor-Associated Macrophages in Triple-Negative Breast Cancer,” Int J Mol Sci, vol. 23, no. 24, Dec. 2022, doi: 10.3390/ijms232415751.
[27] P. Erkoc et al., “The Pharmacological Potential of Novel Melittin Variants from the Honeybee and Solitary Bees against Inflammation and Cancer,” Toxins (Basel), vol. 14, no. 12, Dec. 2022, doi: 10.3390/toxins14120818.
[28] N. Oršolić, “Bee venom in cancer therapy,” Cancer and Metastasis Reviews, vol. 31, no. 1–2, pp. 173–194, Jun. 2012.
[29] R. Wehbe, J. Frangieh, M. Rima, D. El Obeid, J. M. Sabatier, and Z. Fajloun, “Bee Venom: Overview of Main Compounds and Bioactivities for Therapeutic Interests,” Molecules, vol. 24, no. 16, Aug. 2019, doi: 10.3390/MOLECULES24162997.
[30] C. Lyu, F. Fang, and B. Li, “Anti-Tumor Effects of Melittin and Its Potential Applications in Clinic,” Curr Protein Pept Sci, vol. 20, no. 3, pp. 240–250, Jun. 2018, doi: 10.2174/1389203719666180612084615.
[31] S. Lv, M. Sylvestre, K. Song, and S. H. Pun, “Development of D-melittin polymeric nanoparticles for anti-cancer treatment,” Biomaterials, vol. 277, Oct. 2021, doi: 10.1016/j.biomaterials.2021.121076.
[32] A. Wang, Y. Zheng, W. Zhu, L. Yang, Y. Yang, and J. Peng, “Melittin-Based Nano-Delivery Systems for Cancer Therapy,” Biomolecules, vol. 12, no. 1, Jan. 2022, doi: 10.3390/biom12010118.
[33] R. Yu, M. Wang, M. Wang, and L. Han, “Melittin suppresses growth and induces apoptosis of non-small-cell lung cancer cells via down-regulation of tgf-β-mediated erk signal pathway,” Brazilian Journal of Medical and Biological Research, vol. 54, no. 2, pp. 1–9, 2021, doi: 10.1590/1414-431×20209017.
[34] H. Zhu, D. Chen, X. Xie, Y. Li, and T. Fan, “Melittin inhibits lung metastasis of human osteosarcoma: Evidence of wnt/β-catenin signaling pathway participation,” Toxicon, vol. 198, pp. 132–142, Jul. 2021, doi: 10.1016/j.toxicon.2021.04.024.
[35] Y. J. Jeong, Y. Y. Park, K. K. Park, Y. H. Choi, C. H. Kim, and Y. C. Chang, “Bee Venom Suppresses EGF-Induced Epithelial-Mesenchymal Transition and Tumor Invasion in Lung Cancer Cells,” American Journal of Chinese Medicine, vol. 47, no. 8, pp. 1869–1883, 2019, doi: 10.1142/S0192415X19500952.
[36] S. Tang et al., “MnO2-melittin nanoparticles serve as an effective anti-tumor immunotherapy by enhancing systemic immune response,” Biomaterials, vol. 288, Sep. 2022, doi: 10.1016/j.biomaterials.2022.121706.
[37] C. Lee et al., “Targeting of M2-like tumor-associated macrophages with a melittin-based pro-apoptotic peptide,” J Immunother Cancer, vol. 7, no. 1, Jun. 2019, doi: 10.1186/s40425-019-0610-4.
[38] P. S. Kollipara et al., “Co-culture with NK-92MI cells enhanced the anti-cancer effect of bee venom on NSCLC cells by inactivation of NF-κB,” Arch Pharm Res, vol. 37, no. 3, pp. 379–389, 2014, doi: 10.1007/s12272-013-0319-8.
[39] J. M. Shin et al., “Melittin suppresses HIF-1α/VEGF expression through inhibition of ERK and mTOR/p70S6K pathway in human cervical carcinoma cells,” PLoS One, vol. 8, no. 7, Jul. 2013, doi: 10.1371/JOURNAL.PONE.0069380.
[40] H. L. Lee et al., “Bee venom inhibits growth of human cervical tumors in mice,” Oncotarget, vol. 6, no. 9, pp. 7280–7292, 2015, doi: 10.18632/oncotarget.3110.
[41] D. H. Kim, H. W. Lee, H. W. Park, H. W. Lee, and K. H. Chun, “Bee venom inhibits the proliferation and migration of cervical-cancer cells in an HPV E6/E7-dependent manner,” BMB Rep, vol. 53, no. 8, pp. 419–424, Aug. 2020, doi: 10.5483/BMBRep.2020.53.8.031.
[42] S. E. El-Didamony, R. I. Amer, and G. H. El-Osaily, “Formulation, characterization and cellular toxicity assessment of a novel bee-venom microsphere in prostate cancer treatment,” Sci Rep, vol. 12, no. 1, Dec. 2022, doi: 10.1038/s41598-022-17391-w.
[43] R. Yan, W. Dai, R. Wu, H. Huang, and M. Shu, “Therapeutic targeting m6A-guided miR-146a-5p signaling contributes to the melittin-induced selective suppression of bladder cancer,” Cancer Lett, vol. 534, May 2022, doi: 10.1016/j.canlet.2022.215615.
[44] J. M. Ryu, H. H. Na, Y. J. Park, J. S. Park, B. S. Ahn, and K. C. Kim, “Sweet Bee Venom Triggers Multiple Cell Death Pathways or Spurs Acute Cell Rupture According to Its Concentration in THP-1 Monocytic Leukemia Cells,” Genes (Basel), vol. 13, no. 2, Feb. 2022, doi: 10.3390/genes13020223.
[45] E. Gasanoff, Y. Liu, F. Li, P. Hanlon, and G. Garab, “Bee venom melittin disintegrates the respiration of mitochondria in healthy cells and lymphoblasts, and induces the formation of non-bilayer structures in model inner mitochondrial membranes,” Int J Mol Sci, vol. 22, no. 20, Oct. 2021, doi: 10.3390/ijms222011122.
[46] M. Zhao, U. T. Brunk, and J. W. Eaton, “Delayed oxidant-induced cell death involves activation of phospholipase A2,” FEBS Lett, vol. 509, no. 3, pp. 399–404, Dec. 2001, doi: 10.1016/S0014-5793(01)03184-2.
